【IF 48.5】突破性研究揭秘人类甜味受体机制，Absin 抗体助力结构生物学新发现

近日，《Nature》杂志在线发表了《Structural and functional characterization of human sweet taste receptor》研究团队关于人类甜味受体（TAS1R2-TAS1R3）的冷冻电镜结构与功能研究成果，首次解析了全长人类甜味受体在 apo 状态和与三氯蔗糖结合状态下的高分辨率结构，为甜味感知机制和新一代甜味剂设计提供了分子基础。

在这项里程碑式的研究中，Absin Bioscience 的 Anti-TAS1R2 抗体（货号：abs139799） 发挥了关键作用，为受体蛋白的鉴定与验证提供了可靠工具。

研究背景：甜味受体的 “神秘面纱”

甜味感知是人类饮食选择和代谢健康的重要调节因素，其核心是由 TAS1R2 和 TAS1R3 组成的 C 类 G 蛋白偶联受体（GPCR）异二聚体。该受体能识别天然糖、人工甜味剂（如三氯蔗糖）和甜味蛋白等多种物质，但长期以来，其三维结构的缺失阻碍了对甜味感知机制的深入理解。

研究团队通过冷冻电镜技术攻克了这一难题，而在受体蛋白的表达验证阶段，Absin 的 TAS1R2 抗体成为了不可或缺的实验工具

Absin 产品在研究中的关键应用

1. 产品信息

产品名称：Rabbit anti-TAS1R2 Polyclonal Antibody

货号：abs139799

应用场景：Western Blot 实验，用于验证 TAS1R2 蛋白的表达与纯化效果

2. 实验作用

在研究中，团队通过 BacMam 系统共表达 TAS1R2 和 TAS1R3 蛋白，并利用荧光蛋白融合策略提高稳定性。为确认目标蛋白的正确表达和纯化质量，研究人员采用 Absin 的 Anti-TAS1R2 抗体 进行 Western Blot 检测，结果清晰显示了 TAS1R2 蛋白的特异性条带（如图 1 所示），证实了重组受体蛋白的成功表达，为后续冷冻电镜样品制备奠定了重要基础。

图 1：使用 Absin Anti-TAS1R2 抗体（abs139799）检测纯化的 TAS1R2-TAS1R3 复合物，显示特异性条带，验证了蛋白的成功表达与纯化。

研究亮点：甜味受体的 “工作模式”

借助包括 Absin 抗体在内的实验工具，研究团队取得了多项突破性发现：

不对称结构：甜味受体以 TAS1R2-TAS1R3 异二聚体形式存在，呈现独特的不对称构象，与 AlphaFold 预测的对称模型差异显著。

配体结合机制：三氯蔗糖仅结合于 TAS1R2 的 “捕蝇草结构域（VFTD）”，通过氢键和疏水作用与 I67、Y103、D142 等关键残基相互作用（如图 2 所示）。

激活信号传导：配体结合后，TAS1R2 的 VFTD 发生构象变化，通过半胱氨酸富集区（CRD）将信号传递至跨膜区（TMD），最终激活下游 G 蛋白信号通路。

图 2：三氯蔗糖（magenta）与 TAS1R2 的 VFTD 结合口袋相互作用示意图，关键结合残基（如 Y103、D142）由 Absin 抗体验证的 TAS1R2 蛋白序列定位。

为何选择 Absin 抗体？

高特异性：Anti-TAS1R2 抗体（abs139799）能特异性识别人类 TAS1R2 蛋白，在 Western Blot 实验中呈现单一清晰条带，避免非特异性结合干扰。

可靠验证：该抗体经过多次验证，适用于细胞裂解液和纯化蛋白检测，与 TAS1R3 无交叉反应，确保实验结果的准确性。

文献支持：已被多篇高分文章引用，此次助力《Nature》级研究，进一步证明其在结构生物学和受体研究中的可靠性。

研究团队的这项研究不仅揭示了人类甜味受体的工作机制，更为代谢疾病治疗和新型甜味剂开发提供了重要靶点。而 Absin 的 Anti-TAS1R2 抗体（abs139799）作为实验中的 “验证利器”，为研究的顺利推进提供了关键支持。

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【免责声明】本文内容基于《Nature》（DOI: 10.1038/s41586-025-09302-6）原文献，由 AI 解读整理；文中涉及的原文献图片、数据等知识产权归原期刊及研究团队所有。若存在侵权情形，敬请及时联系我方删除，我方将积极配合处理。

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参考文献：

Structural and functional characterization of human sweet taste receptor.Nature. 2025 Jun 24 .